Albuminy a globuliny

Albuminy (A) a globuliny (D).

A a G proteiny, které jsou ve všech tkáních. Krevní sérum je v těchto proteinech nejbohatší. Obsah albuminu je 40-45 g / l, globuliny 20-30 g / l, to znamená, že podíl albuminu představuje více než polovinu plazmatických proteinů.

Albuminové proteiny s relativně malou molekulovou hmotností (15-70 tis. Ano); mají negativní náboj a kyselé vlastnosti, IET - 4.7, obsahují mnoho aminokyselin glutaminu. Jedná se o vysoce hydratované proteiny, takže se ukládají pouze s vysokou koncentrací dehydratačních látek.

Vzhledem k vysoké hydrofilnosti, malé velikosti molekul hrají významnou roli při udržování osmotického tlaku krve významné koncentrace albuminu. Pokud je koncentrace albuminu nižší než 30 g / l, mění se osmotický tlak krve, což vede k otoku. Albumin tvoří asi 75-80% osmotického tlaku krve.

Charakteristickým rysem albuminu je vysoká adsorpční kapacita. Adsorbují polární a nepolární molekuly, které hrají transportní roli. Jedná se o nespecifické nosiče, které transportují hormony, cholesterol, bilirubin, léčivé látky, ionty vápníku. Vazba a přenos mastných kyselin s dlouhým řetězcem je hlavní fyziologickou funkcí sérového albuminu. Albuminy jsou syntetizovány hlavně v játrech a jsou rychle aktualizovány, jejich poločas je 7 dní.

Globuliny jsou proteiny s vyšší molekulovou hmotností než albumin. Globuliny mírně kyselé nebo neutrální proteiny (IEP = 6 - 7,3). Některé z globulinů mají schopnost specificky vázat látky (specifické nosiče).

Možná frakcionace sérových proteinů na albumin a globuliny vysolením pomocí (NH₄)₂SO₄. V nasyceném roztoku se albumin vysráží jako lehčí frakce, v polovině nasycené, globuliny.

Na klinice se rozšířila metoda frakcionace sérového proteinu elektroforézou. Při elektroforetické separaci sérových proteinů lze rozlišit 5–7 frakcí: Povaha a rozsah změn sérových proteinových frakcí za různých patologických podmínek je pro diagnostické účely velmi zajímavý. Redukce albuminu je pozorována v důsledku porušení jejich syntézy, s nedostatkem plastového materiálu, porušením syntetické funkce jater a poškozením ledvin. Obsah globulinů se zvyšuje s chronickými infekčními procesy.

Albuminy a globuliny

Albuminy (A) a globuliny (D).

A a G proteiny, které jsou ve všech tkáních. Krevní sérum je v těchto proteinech nejbohatší. Obsah albuminu je 40-45 g / l, globuliny 20-30 g / l, to znamená, že podíl albuminu představuje více než polovinu plazmatických proteinů.

Albuminové proteiny s relativně malou molekulovou hmotností (15-70 tis. Ano); mají negativní náboj a kyselé vlastnosti, IET - 4.7, obsahují mnoho aminokyselin glutaminu. Jedná se o vysoce hydratované proteiny, takže se ukládají pouze s vysokou koncentrací dehydratačních látek.

Vzhledem k vysoké hydrofilnosti, malé velikosti molekul hrají významnou roli při udržování osmotického tlaku krve významné koncentrace albuminu. Pokud je koncentrace albuminu nižší než 30 g / l, mění se osmotický tlak krve, což vede k otoku. Albumin tvoří asi 75-80% osmotického tlaku krve.

Charakteristickým rysem albuminu je vysoká adsorpční kapacita. Adsorbují polární a nepolární molekuly, které hrají transportní roli. Jedná se o nespecifické nosiče, které transportují hormony, cholesterol, bilirubin, léčivé látky, ionty vápníku. Vazba a přenos mastných kyselin s dlouhým řetězcem je hlavní fyziologickou funkcí sérového albuminu. Albuminy jsou syntetizovány hlavně v játrech a jsou rychle aktualizovány, jejich poločas je 7 dní.

Globuliny jsou proteiny s vyšší molekulovou hmotností než albumin. Globuliny mírně kyselé nebo neutrální proteiny (IEP = 6 - 7,3). Některé z globulinů mají schopnost specificky vázat látky (specifické nosiče).

Možná frakcionace sérových proteinů na albumin a globuliny vysolením pomocí (NH₄)₂SO₄. V nasyceném roztoku se albumin vysráží jako lehčí frakce, v polovině nasycené, globuliny.

Na klinice se rozšířila metoda frakcionace sérového proteinu elektroforézou. Při elektroforetické separaci sérových proteinů lze rozlišit 5–7 frakcí: Povaha a rozsah změn sérových proteinových frakcí za různých patologických podmínek je pro diagnostické účely velmi zajímavý. Redukce albuminu je pozorována v důsledku porušení jejich syntézy, s nedostatkem plastového materiálu, porušením syntetické funkce jater a poškozením ledvin. Obsah globulinů se zvyšuje s chronickými infekčními procesy.

Albuminy a globuliny

K frakci albuminu patří také transthyretin (prealbumin), který spolu s globulinem vázajícím se na tyroxin a albumin transportuje hormon tyroxin a jeho metabolit jodothyronin.

Albuminy jsou jednoduché hydrofilní proteiny s nízkou molekulovou hmotností. Molekula albuminu obsahuje 600 aminokyselin. Molekulová hmotnost 67 kDa. Albuminy, stejně jako většina ostatních plazmatických proteinů, jsou syntetizovány v játrech. Přibližně 40% albuminu je v krevní plazmě, zbytek je v intersticiální tekutině a v lymfatice.

Globuliny

Na rozdíl od albuminu globuliny nejsou rozpustné ve vodě, ale rozpustné v roztocích slané soli.

Tato frakce zahrnuje různé proteiny. ₁-Globuliny mají vysokou hydrofilnost a nízká molekulová hmotnost - tedy v patologii ledvin - se snadno ztrácí močí. Jejich ztráta však nemá významný vliv na onkotický krevní tlak, protože jejich obsah v krevní plazmě je malý.

Funkce 1-globulinů

1. Doprava. Transport lipidů, při tvorbě komplexů - lipoproteinů. Mezi proteiny této frakce patří proteiny určené k transportu hormonů: protein tyroxin-vazba - přenos tyroxinu, transkortin - transport kortizolu, kortikosteronu a progesteronu, kyselý glykoprotein - transport progesteronu.

2. Účast na fungování systému srážení krve a systému komplement-protrombin.

3. Regulační funkce. Některé proteinové frakce₁-globuliny jsou endogenní inhibitory proteolytických enzymů. Nejvyšší koncentrace v plazmě₁-antitrypsin. Jeho obsah v plazmě je 2 až 4 g / l (velmi vysoká), molekulová hmotnost je 58-59 kDa. Jeho hlavní funkcí je potlačení elastázy, enzymu, který hydrolyzuje elastin (jeden z hlavních proteinů pojivové tkáně).₁-Antitrypsin je také inhibitor proteáz: trombin, plasmin, trypsin, chymotrypsin a některé enzymy systému srážení krve. Do zlomku₁-globuliny také zahrnují₁-antichymotrypsin. Inhibuje chymotrypsin a některé proteinázy krevních těles.

Proteiny s vysokou molekulovou hmotností. Tato frakce obsahuje regulační proteiny, faktory srážení krve, složky systému komplementu, transportní proteiny. To zahrnuje ceruloplasmin. Je nosičem mědi a také zajišťuje stálost obsahu mědi v různých tkáních, zejména v játrech. S dědičnou chorobou - Wilsonovou chorobou - se hladina ceruloplasminu snižuje. V důsledku toho se zvyšuje koncentrace mědi v mozku a játrech. To se projevuje rozvojem neurologických příznaků a cirhózy jater.

Haptoglobiny Obsah těchto proteinů je přibližně 1/4 všech proteins₂-globuliny. Haptoglobin tvoří specifické komplexy s hemoglobinem uvolňovaným z erytrocytů během intravaskulární hemolýzy. Vzhledem k vysoké molekulové hmotnosti těchto komplexů nemohou být eliminovány ledvinami. To zabraňuje ztrátě železa.

Komplexy hemoglobinu s haptoglobinem jsou zničeny buňkami retikuloendoteliálního systému (buňky mononukleárního fagocytového systému), po kterém se globin rozštěpí na aminokyseliny, hem je zničen do bilirubinu a vylučován žlučem a železo zůstává v těle a může být využito.

Tato frakce také zahrnuje ₂-makroglobulin. Molekulová hmotnost tohoto proteinu je 720 kDa, plazmatická koncentrace 1,5-3 g / l. Jedná se o endogenní inhibitor proteináz všech tříd a také váže hormon inzulín.

S₁-inhibitor glykoproteinu je hlavním regulačním článkem v klasické dráze aktivace komplementu (CCP), je schopen inhibovat plasmin, kalikrein.

Transportní proteiny: protein vázající retinol - transport vitamínu A, proteinu vázajícího vitamín D - transport vitamínu D.

Složky systému srážení krve a fibrinolýza: antitrombinIII a plazminogen.

Tento zlomek zahrnuje:

fibrinogen - proteinový koagulační systém

proteiny složek aktivačního systému komplementu

transportní proteiny: transferin (transport iontů železa), transkobalamin (transport vitamínu B₁₂), pohlavních hormonů vázajících globulin (transport testosteronu a estradiolu), LDL (transport lipidů).

hemopexin přenáší volný hem, porfyrin. Vazba bílkovin obsahujících hem a přenáší je do jater za účelem zničení.

Tato frakce obsahuje hlavně protilátky - proteiny syntetizované v lymfoidní tkáni a v buňkách RES, stejně jako některé složky systému komplementu.

Funkcí protilátek je chránit tělo před cizími látkami (bakteriemi, viry, cizími proteiny), které se nazývají antigeny.

Hlavní třídy protilátek v krvi:

- imunoglobuliny G (IgG)

- imunoglobuliny M (IgM)

- imunoglobulinů A (IgA), které zahrnují IgD a IgE.

IgG a IgM jsou schopny aktivovat systém komplementu. Přečtěte si více o imunoglobulinech v Příloze 1 této příručky.

Platí také skupina gama globulinů kryoglobuliny. Jedná se o proteiny, které se mohou srážet při ochlazování syrovátky. Zdraví lidé je nemají v séru. Objevují se u pacientů s revmatoidní artritidou, mnohočetným myelomem.

Mezi kryoglobuliny existuje protein fibronektin. Je to glykoprotein s vysokou molekulovou hmotností (molekulová hmotnost 220 kDa). Je přítomen v krevní plazmě a na povrchu mnoha buněk (makrofágy, endotelové buňky, krevní destičky, fibroblasty). Funkce fibronektinu: 1. Zajišťuje vzájemnou interakci buněk; 2. Podporuje adhezi destiček; 3. Zabraňuje metastázování nádorů.

Plazmatický fibronektin je opsonin - zvyšuje fagocytózu. Hraje důležitou roli při čištění krve z produktů rozkladu proteinů, jako je kolagen. Spojení s heparinem se podílí na regulaci srážení krve. V současné době je tento protein široce studován a používán pro diagnostiku, zejména v podmínkách zahrnujících inhibici makrofágového systému (sepse atd.)

Interferon je glykoprotein. Má molekulovou hmotnost asi 26 kDa. Má druhovou specificitu. Vyrobeno v buňkách v reakci na zavedení virů do nich. U zdravého člověka je jeho plazmatická koncentrace nízká. Ale s virovými chorobami se jeho koncentrace zvyšuje.

Albuminy a globuliny.

Albuminy jsou jednoduché veverky; jsou součástí živočišných a rostlinných tkání; nalezené ve vaječných bílkovinách, séru, mléku, v semenech rostlin. Rozpustný ve vodě, solných roztocích, kyselinách a zásadách. Přibližně 75-80% osmotického tlaku sérových proteinů připadá na albumin; Jednou z jejich funkcí je transport mastných kyselin.

Globuliny - skupina živočišných a rostlinných proteinů, široce distribuovaná v přírodě. Patří k globulárním proteinům. Rozpustný ve slabých roztocích neutrálních solí, zředěných kyselin a zásad. Globuliny reprezentované a-frakcí jsou obsaženy v krvi v komplexu s bilirubinem a lipoproteiny s vysokou hustotou. Frakce p-globulinu zahrnuje protrombin, který je prekurzorem thrombinu, což je protein, který se podílí na srážení krve. Frakce g-globulinů je nejvíce heterogenní. Nejdůležitějšími g-globuliny jsou imunoglobuliny.

Poměr albuminu / globulinu má diagnostickou hodnotu: je obvykle blízko 2 a snižuje zánětlivá onemocnění.

Protaminy a histony.

Protaminy - proteiny s nízkou molekulovou hmotností v jádrech spermií u ryb a ptáků. Obsahují 60-85% argininu a mají základní vlastnosti. Dobře rozpuštěný ve vodě, kyselém a neutrálním médiu. Srážejí se alkálie. V jádrech buněk jsou spojeny s DNA.

Histony jsou také malé proteiny hlavního charakteru. Jejich struktura zahrnuje lysin a arginin, jejichž obsah nepřesahuje 20-30%. Existuje pět různých typů histonů: H1, H2A, H2B, H3 a H4. Tyto proteiny se nacházejí hlavně v jádrech buněk. Jsou zapojeni do strukturní organizace chromatinu.

Prolaminy a gluteliny.

Prolaminy jsou proteiny rostlinného původu. Obsahují 20-25% kyseliny glutamové a 10-15% prolinu. Rozpustí se v 60-80% vodném roztoku ethanolu, zatímco všechny ostatní jednoduché proteiny za těchto podmínek obvykle sraží.

Gluteliny jsou jednoduché bílkoviny nalezené v semenech obilovin, v zelených částech rostlin. Vyznačují se vysokým obsahem kyseliny glutamové a přítomností lysinu. Rozpustný ve zředěném alkalickém roztoku. Gluteliny jsou náhradní proteiny.

KOMPLEXNÍ PROTEINY

1. Chromoproteiny (z řečtiny. Chroma-barvivo) se skládají z jednoduchého proteinu a asociované asociované neproteinové složky. Existují hemoproteiny a flavoproteiny. Podílí se na takových procesech, jako je dýchání, transport kyslíku a oxidu uhličitého, redoxní reakce, vnímání světla a barev atd.

Hemoproteiny zahrnují hemoglobin, myoglobin, cytochromy, katalázu a peroxidázy. Všechny obsahují ferroporfyriny, ale liší se ve složení a struktuře proteinů a plní různé biologické funkce. Rozdíly mezi druhy hemoglobinu jsou způsobeny globinem.

Zvažte strukturu hemoglobinu - krevní bílkoviny. Proteinovou složkou hemoglobinu je krevní barvivo, které dodává krevně červenou barvu. Základem jeho struktury je protoporfyrin IX (obr. 5). Ve středu hemu je atom železa vázaný na dva atomy dusíku kovalentně as dalšími dvěma koordinačními vazbami. Heme "zabalený" jeden polypeptidový řetězec. Molekula hemoglobinu HbA (z anglického dospělého dospělého) obsahuje čtyři polypeptidové řetězce, které společně tvoří proteinovou část molekuly - globin (obr. 6). Dva a-řetězce obsahují 141 aminokyselinových zbytků, dva p-řetězce - 146 po každém.

Hemoglobin HbA je také přítomen v krvi dospělého.₂ (Řetězce 2a, 2δ, 2,5%) a HbA₃ (méně než 1%, liší se ve struktuře b-řetězce).

Známý fetální hemoglobin (hemoglobin novorozenců) HbF, skládající se ze 2 α- a 2 γ-řetězců. Hemoglobin F má zvýšenou afinitu k kyslíku a umožňuje relativně malé množství fetální krve efektivněji plnit funkce dodávek kyslíku. Krev novorozence obsahuje až 80% HbF, do konce prvního roku života je téměř úplně nahrazena HbA.

Nemoci hemoglobinu (více než 200) se nazývají hemoglobiny.

1. Hemoglobinopatie, které jsou založeny na dědičné změně struktury jakéhokoliv řetězce normálního hemoglobinu. V lidské krvi je objeveno asi 150 různých typů mutantních hemoglobinu.

Abnormální hemoglobin se liší ve svých fyzikálně-chemických vlastnostech (elektroforetická mobilita, rozpustnost, izoelektrický bod, afinita k kyslíku).

Klasickým příkladem hemoglobinopatie je srpkovitá anémie, která je běžná v zemích Jižní Ameriky, Afriky a jihovýchodní Asie. Chemický defekt je redukován na nahrazení kyseliny glutamové v 6. pozici z N-konce na valin v p-řetězcích molekuly hemoglobinu HbS. To je výsledek mutace v molekule DNA. HbS snižuje rozpustnost a afinitu vůči kyslíku. Červené krvinky v podmínkách nízkého parciálního tlaku kyslíku mají podobu srpku. HbS po uvolnění kyslíku v tkáních se změní na špatně rozpustnou deoxy formu a precipituje ve formě krystalů ve tvaru vřetena. Deformují buňku a vedou k hemolýze. Heterozygotní forma anomálie je asymptomatická nebo je doprovázena mírnou hemolytickou anémií. Homozygotní jedinci se vyvíjejí od prvních měsíců života těžká forma srpkovité anémie. Onemocnění je akutní a děti často umírají v raném věku.

2. Thalassemie - skupina onemocnění s dědičným porušením syntézy jednoho z globinových řetězců. Existují α- a β-talasémie. Hemoglobinopatie H - jedna z variant a-talasémie - se projevuje hemolytickou anémií, srážením hemoglobinu H, zvětšením sleziny, závažnými změnami kostí.

3. Anémie z nedostatku železa - porucha syntézy hemoglobinu způsobená nedostatkem železa. Hlavními příčinami jsou ztráta krve a nedostatek potravin bohatých na hem - maso a ryby.

Datum přidání: 2016-07-27; Zobrazení: 2489; OBJEDNÁVACÍ PRÁCE

Albuminy a globuliny;

PLAINOVÉ PROTEINY

KLASIFIKACE PROTEINŮ

FYZIKÁLNÍ A CHEMICKÉ VLASTNOSTI PROTEINŮ

Proteiny jsou vysokomolekulární sloučeniny, jejich relativní molekulová hmotnost se pohybuje v rozmezí od 6 000 do 1 000 000 amu. a výše. Pro stanovení molekulové hmotnosti proteinů se používají metody sedimentační analýzy, gelová chromatografie a gelová elektroforéza.

Nejcharakterističtějšími fyzikálně-chemickými vlastnostmi proteinů jsou vysoká viskozita roztoků, nevýznamná difúze, schopnost bobtnání v širokých mezích, optická aktivita, pohyblivost v elektrickém poli, nízký osmotický tlak a vysoký onkotický tlak, schopnost absorbovat UV záření při vlnové délce 280 nm (tato vlastnost pro kvantifikaci proteinů). Proteinové molekuly nejsou schopny proniknout semipermeabilními umělými membránami, stejně jako biomembrány rostlinných a živočišných tkání.

V izoelektrickém bodě (pI) je celkový náboj proteinů s amfoterními vlastnostmi nulový a proteiny se nepohybují v elektrickém poli. V izoelektrickém bodě jsou proteiny nejméně stabilní v roztoku a snadno se sráží. Pro většinu proteinů živočišné tkáně pI = 5,5 - 7,0.

Roztok proteinu se nazývá isoionický, pokud neobsahuje žádné jiné ionty, s výjimkou ionizovaných aminokyselinových zbytků molekuly proteinu a iontů vytvořených během disociace vody. Bod izolace proteinu je hodnota pH isoionického roztoku tohoto proteinu. Izoion a izoelektrický bod proteinu se shodují pouze v případě, kdy jsou obě hodnoty rovny 7.

V závislosti na chemickém složení proteinů jsou rozděleny do 2 skupin.

Jednoduché proteiny jsou vyrobeny z aminokyselinových zbytků a při hydrolýze se rozkládají pouze na volné aminokyseliny.

Komplexní proteiny jsou dvousložkové proteiny, které se skládají z jednoduchého proteinu a neproteinové složky (protetické skupiny).

Albuminy jsou jednoduché veverky; jsou součástí živočišných a rostlinných tkání; nalezené ve vaječných bílkovinách, séru, mléku, v semenech rostlin. Rozpustný ve vodě, solných roztocích, kyselinách a zásadách. Přibližně 75-80% osmotického tlaku sérových proteinů připadá na albumin; Jednou z jejich funkcí je transport mastných kyselin.

Globuliny - skupina živočišných a rostlinných proteinů, široce distribuovaná v přírodě. Patří k globulárním proteinům. Rozpustný ve slabých roztocích neutrálních solí, zředěných kyselin a zásad. Globuliny reprezentované a-frakcí jsou obsaženy v krvi v komplexu s bilirubinem a lipoproteiny s vysokou hustotou. Frakce p-globulinu zahrnuje protrombin, který je prekurzorem thrombinu, což je protein, který se podílí na srážení krve. Frakce g-globulinů je nejvíce heterogenní. Nejdůležitějšími g-globuliny jsou imunoglobuliny.

Poměr albuminu / globulinu má diagnostickou hodnotu: je obvykle blízko 2 a snižuje zánětlivá onemocnění.

Albumin a globuliny jejich vlastnosti

Albuminy

Albumin (asi 45 g / l) je nejrozšířenější mezi plazmatickými proteiny, který hraje zásadní roli v udržování koloidního osmotického tlaku v krvi a slouží jako důležitá rezerva aminokyselin pro tělo. Albumin má schopnost vázat lipofilní látky, v důsledku čehož může fungovat jako nosičový protein pro mastné kyseliny s dlouhým řetězcem, bilirubin, léky, některé steroidní hormony a vitamíny. Navíc albumin váže ionty Ca2 + a Mg2 +. Albumin také nese některé léky.

K frakci albuminu patří také transthyretin (prealbumin), který spolu s globulinem vázajícím se na tyroxin a albumin transportuje hormon tyroxin a jeho metabolit jodothyronin.

Albuminy jsou jednoduché hydrofilní proteiny s nízkou molekulovou hmotností. Molekula albuminu obsahuje 600 aminokyselin. Molekulová hmotnost 67 kDa. Albuminy, stejně jako většina ostatních plazmatických proteinů, jsou syntetizovány v játrech. Přibližně 40% albuminu je v krevní plazmě, zbytek je v intersticiální tekutině a v lymfatice.

Globuliny

Na rozdíl od albuminu globuliny nejsou rozpustné ve vodě, ale rozpustné v roztocích slané soli.

Tato frakce zahrnuje různé proteiny. 1-globuliny mají vysokou hydrofilitu a nízkou molekulovou hmotnost - proto se v patologii ledvin snadno vylučují močí. Jejich ztráta však nemá významný vliv na onkotický krevní tlak, protože jejich obsah v krevní plazmě je malý.

Funkce 1-globulinů

1. Doprava. Transport lipidů, při tvorbě komplexů - lipoproteinů. Mezi proteiny této frakce patří proteiny určené k transportu hormonů: protein tyroxin-vazba - přenos tyroxinu, transkortin - transport kortizolu, kortikosteronu a progesteronu, kyselý glykoprotein - transport progesteronu.

2. Účast na fungování systému srážení krve a systému komplement-protrombin.

3. Regulační funkce. Některé proteiny frakce 1-globulinu jsou endogenní inhibitory proteolytických enzymů. Nejvyšší plazmatická koncentrace 1-antitrypsinu. Jeho obsah v plazmě je 2 až 4 g / l (velmi vysoká), molekulová hmotnost je 58-59 kDa. Jeho hlavní funkcí je potlačení elastázy, enzymu, který hydrolyzuje elastin (jeden z hlavních proteinů pojivové tkáně).1-Antitrypsin je také inhibitorem proteáz: trombin, plasmin, trypsin, chymotrypsin a některé enzymy systému srážení krve. Frakce 1-globulinu také zahrnuje-1-antichymotrypsin. Inhibuje chymotrypsin a některé proteinázy krevních těles.

Proteiny s vysokou molekulovou hmotností. Tato frakce obsahuje regulační proteiny, faktory srážení krve, složky systému komplementu, transportní proteiny. To zahrnuje ceruloplasmin. Je nosičem mědi a také zajišťuje stálost obsahu mědi v různých tkáních, zejména v játrech. S dědičnou chorobou - Wilsonovou chorobou - se hladina ceruloplasminu snižuje. V důsledku toho se zvyšuje koncentrace mědi v mozku a játrech. To se projevuje rozvojem neurologických příznaků a cirhózy jater.

Haptoglobiny Obsah těchto proteinů je přibližně 1/4 ze všech 2-globulinů. Haptoglobin tvoří specifické komplexy s hemoglobinem uvolňovaným z erytrocytů během intravaskulární hemolýzy. Vzhledem k vysoké molekulové hmotnosti těchto komplexů nemohou být eliminovány ledvinami. To zabraňuje ztrátě železa.

Komplexy hemoglobinu s haptoglobinem jsou zničeny buňkami retikuloendoteliálního systému (buňky mononukleárního fagocytového systému), po kterém se globin rozštěpí na aminokyseliny, hem je zničen do bilirubinu a vylučován žlučem a železo zůstává v těle a může být využito.

K této frakci také patří 2-makroglobulin. Molekulová hmotnost tohoto proteinu je 720 kDa, plazmatická koncentrace 1,5-3 g / l. Jedná se o endogenní inhibitor proteináz všech tříd a také váže hormon inzulín.

Glykoprotein inhibitoru C1 je hlavním regulačním článkem v klasické dráze aktivace komplementu (CPC), je schopen inhibovat plasmin, kalikrein.

Transportní proteiny: protein vázající retinol - transport vitamínu A, proteinu vázajícího vitamín D - transport vitamínu D.

Složky systému srážení krve a fibrinolýza: antitrombinIII a plazminogen.

Tento zlomek zahrnuje:

fibrinogen - proteinový koagulační systém

proteiny složek aktivačního systému komplementu

transportní proteiny: transferin (transport iontů železa), transkobalamin (transport vitamínu B12), pohlavní hormony vázající globulin (transport testosteronu a estradiolu), LDL (transport lipidů).

hemopexin přenáší volný hem, porfyrin. Vazba bílkovin obsahujících hem a přenáší je do jater za účelem zničení.

Tato frakce obsahuje hlavně protilátky - proteiny syntetizované v lymfoidní tkáni a v buňkách RES, stejně jako některé složky systému komplementu.

Funkcí protilátek je chránit tělo před cizími látkami (bakteriemi, viry, cizími proteiny), které se nazývají antigeny.

Hlavní třídy protilátek v krvi:

- imunoglobuliny G (IgG)

- imunoglobuliny M (IgM)

- imunoglobulinů A (IgA), které zahrnují IgD a IgE.

IgG a IgM jsou schopny aktivovat systém komplementu. Přečtěte si více o imunoglobulinech v Příloze 1 této příručky.

Kryoglobuliny také patří do skupiny gama globulinů. Jedná se o proteiny, které se mohou srážet při ochlazování syrovátky. Zdraví lidé je nemají v séru. Objevují se u pacientů s revmatoidní artritidou, mnohočetným myelomem.

Mezi kryoglobuliny existuje protein fibronektin. Je to glykoprotein s vysokou molekulovou hmotností (molekulová hmotnost 220 kDa). Je přítomen v krevní plazmě a na povrchu mnoha buněk (makrofágy, endotelové buňky, krevní destičky, fibroblasty). Funkce fibronektinu: 1. Zajišťuje vzájemnou interakci buněk; 2. Podporuje adhezi destiček; 3. Zabraňuje metastázování nádorů.

Plazmatický fibronektin je opsonin - zvyšuje fagocytózu. Hraje důležitou roli při čištění krve z produktů rozkladu proteinů, jako je kolagen. Spojení s heparinem se podílí na regulaci srážení krve. V současné době je tento protein široce studován a používán pro diagnostiku, zejména v podmínkách zahrnujících inhibici makrofágového systému (sepse atd.)

Interferon je glykoprotein. Má molekulovou hmotnost asi 26 kDa. Má druhovou specificitu. Vyrobeno v buňkách v reakci na zavedení virů do nich. U zdravého člověka je jeho plazmatická koncentrace nízká. Ale s virovými chorobami se jeho koncentrace zvyšuje.

Albuminy, globuliny, vlastnosti. Podobnost a rozdíl mezi nimi. Význam pro živočišný organismus, rozšířený v přírodě.

Albuminy, globuliny. Vlastnosti Podobnosti a odlišnosti od sebe navzájem. Hodnoty pro živočišný organismus, distribuce v přírodě.

A a G proteiny, které jsou ve všech tkáních. Krevní sérum je v těchto proteinech nejbohatší. Obsah albuminu je 40-45 g / l, globuliny 20-30 g / l, to znamená, že podíl albuminu představuje více než polovinu plazmatických proteinů.

Albuminové proteiny s relativně malou molekulovou hmotností (15-70 tis. Ano); mají negativní náboj a kyselé vlastnosti, IET - 4.7, obsahují mnoho aminokyselin glutaminu. Jedná se o vysoce hydratované proteiny, takže se ukládají pouze s vysokou koncentrací dehydratačních látek.

Vzhledem k vysoké hydrofilnosti, malé velikosti molekul hrají významnou roli při udržování osmotického tlaku krve významné koncentrace albuminu. Pokud je koncentrace albuminu nižší než 30 g / l, mění se osmotický tlak krve, což vede k otoku. Albumin tvoří asi 75-80% osmotického tlaku krve.

Charakteristickým rysem albuminu je vysoká adsorpční kapacita. Adsorbují polární a nepolární molekuly, které hrají transportní roli. Jedná se o nespecifické nosiče, které transportují hormony, cholesterol, bilirubin, léčivé látky, ionty vápníku. Vazba a přenos mastných kyselin s dlouhým řetězcem je hlavní fyziologickou funkcí sérového albuminu. Albuminy jsou syntetizovány hlavně v játrech a jsou rychle aktualizovány, jejich poločas je 7 dní.

Globuliny jsou proteiny s vyšší molekulovou hmotností než albumin. Globuliny mírně kyselé nebo neutrální proteiny (IEP = 6 - 7,3). Některé z globulinů mají schopnost specificky vázat látky (specifické nosiče).

Frakcionace sérových proteinů do albuminu a globulinů je možná vysolením za použití (Nh5) 2S04. V nasyceném roztoku se albumin vysráží jako lehčí frakce, v polovině nasycené, globuliny.

Globuliny (z latiny. Koule Globulus) - rodina globulárních krevních proteinů s vyšší molekulovou hmotností a rozpustností ve vodě než albumin. Globuliny jsou produkovány játry a imunitním systémem. Globuliny, albumin a fibrinogen se nazývají hlavní plazmatické proteiny. Normální koncentrace globulinů v krvi je 2,6-4,6 g / deciliter.

• Doplnit téměř polovinu krevních bílkovin;

• Určete imunitní vlastnosti těla;

• Stanovení srážlivosti krve;

· Podílet se na přepravě železa v jiných procesech.

Protaminy, histony, vlastnosti. Podobnost a rozdíl mezi nimi. Význam pro živočišný organismus, rozšířený v přírodě.

Histony (z řečtiny. Histos - tkáň) - tkáňové proteiny mnohobuněčných organismů spojených s chromatinovou DNA. Jedná se o proteiny s malou molekulovou hmotností (11000-24000); elektrochemickými vlastnostmi patří k proteinům s výraznými základními znaky (izoelektrický bod různých histonů se pohybuje od 9,5 do 12,0). Histony mají pouze terciární strukturu. Existuje 5 hlavních typů nebo zlomků histonů: H1, H2a, H2b, H3, H4.

Za přirozených podmínek jsou histony silně asociovány s DNA a jsou vylučovány ve složení nukleoproteinu. Vztah histonu je elektrostatická DNA, protože histony mají velký pozitivní náboj a řetězec DNA je negativní. Proteiny podobné histonu se nacházejí v kompozici ribozomu buněčné cytoplazmy. U jednobuněčných organismů chybí některé frakce histonu. Bakterie nemají typické histony a viry mají histonové proteiny.

Hlavní funkce histonů jsou strukturální a regulační. Strukturální funkcí je, že se histony podílejí na stabilizaci prostorové struktury DNA, a tedy chromatinu a chromozomů. Čtyři frakce histonu, s výjimkou H1, tvoří základ nukleosomů, což jsou strukturní jednotky chromatinu; Frakce H1 vyplňuje fragmenty DNA mezi nukleosomy. Regulační funkcí je schopnost blokovat přenos genetické informace z DNA do RNA.

Protaminy jsou zvláštní biologické náhražky histonů, ale kvalitativně se liší od jejich složení a struktury aminokyselin. Jedná se o proteiny s nejnižší molekulovou hmotností (M 4000-12000), které mají výrazné základní vlastnosti díky vysokému obsahu argininu (až 80%). Jako histony, protaminy jsou polykationické proteiny; váží se na DNA v chromatinu spermatu. Náhrada histonů protaminy v chromatinu spermatu není pozorována u všech zvířat. Nejtypičtější přítomnost protaminů ve složení nukleoprotaminu v rybích spermiích (v mléce). Oddělené protaminy dostali své jméno od zdroje příjmu: salmin - protamin z lososového mléka; Klupein - ze sleďů; truttin - z pstruha obecného; makrela - z makrely mléčné.

Protaminy dělají kompaktní DNA spermií, tj. Vykonávají, stejně jako histony, strukturní funkci. Nicméně, zřejmě, nevykonávají regulační funkce, a proto jsou přítomny v buňkách, které nejsou schopny dělení. Možná to vysvětluje biologickou náhradu protaminů v některých histonových buňkách.

· Dobře rozpuštěný ve vodě, kyselém a neutrálním prostředí.

· Při zahřátí nedochází k denaturaci.

· Vytvářejte soli s kyselinami a komplexy s kyselými proteiny.

Albuminy a globuliny

Nejznámějším typem albuminu je sérový albumin. Je obsažen v krvi v séru, může se také vyskytovat v jiných tekutinách (například v mozkomíšním moku).

Sérum albumin je syntetizován v játrech a tvoří většinu všech syrovátkových proteinů. Albumin, obsažený v lidské krvi, se nazývá lidský sérový albumin, představuje přibližně 55% všech bílkovin obsažených v krevní plazmě.

Normální hladina sérového albuminu u dospělých je mezi 35 a 50 g / l. U dětí mladších 3 let je normální hladina v rozmezí 25-55 g / l.

Nízké hladiny albuminu (hypoalbuminemie) se mohou vyskytnout v důsledku onemocnění jater, nefritického syndromu, popálenin, enteropatie, která vede ke ztrátě bílkovin, podvýživy, pozdního těhotenství a zhoubných novotvarů. Užívání retinolu (vitamin A) může zvýšit hladinu albuminu na vysoké subnormální hodnoty (49 g / l).

Vysoké hladiny albuminu (hyperalbuminemie) téměř vždy vyplývají z dehydratace.

Globuliny (z latiny. Koule Globulus) - rodina globulárních krevních proteinů s vyšší molekulovou hmotností a rozpustností ve vodě než albumin. Globuliny jsou produkovány játry a imunitním systémem. Globuliny, albumin a fibrinogen se nazývají hlavní plazmatické proteiny. Normální koncentrace globulinů v krvi je 2,6-4,6 g / deciliter.

tvoří téměř polovinu krevních bílkovin, určují imunitní vlastnosti organismu, určují srážení krve, účastní se transportu železa a dalších procesů.

Hemoglobin v moči.

V prvním případě je detekce hemoglobinu v moči paralelně s červenými krvinkami poměrně běžným jevem. Protože červené krvinky jsou rychle zničeny (vyluhovány) v moči v důsledku vysokého pH nebo nízké osmolality moči.

V druhém případě je skutečná hemoglobinurie způsobena intravaskulární hemolýzou erytrocytů (destrukce červených krvinek v krvi). U zdravého člověka je část červených krvinek zničena denně v krvi, takže plazma obsahuje malé množství volného hemoglobinu. Volný hemoglobin v krvi je vázán haptoglobinem a v této formě nemůže renální filtr projít.

Hemoglobinurie nastává, když se uvolní příliš mnoho hemoglobinu, který nemá čas vázat haptoglobin a je schopen projít ledvinovým filtrem do moči. Barva moči v hemoglobinurii získává tmavě hnědou (černou) barvu, detekuje se chudokrevnost s retikulocytózou, zvyšuje se hladina nepřímého bilirubinu v krevním séru a často dochází k bolesti zad. Na rozdíl od hematurie (erytrocyty v moči) v hemoglobinurii nejsou erytrocyty v močovém sedimentu detekovány.

Datum přidání: 2016-06-18; Zobrazení: 1424; OBJEDNÁVACÍ PRÁCE

Související články:

1.5. Klasifikace proteinů

Lidské tělo obsahuje více než 50 000 jednotlivých proteinů, lišící se svou primární strukturou, konformací, strukturou aktivního centra a funkcemi. Dosud však neexistuje jednotná a koherentní klasifikace, která by zohledňovala různé vlastnosti proteinů. Jádrem stávajících klasifikací jsou různé znaky. Takže proteiny lze klasifikovat:

 ve formě bílkovinných molekul (kulovité nebo vláknité - vláknité)

 podle molekulové hmotnosti (nízká molekulová hmotnost, vysoká molekulová hmotnost)

 podle prováděných funkcí (dopravní, stavební, ochranné, regulační apod.)

 lokalizací v buňce (jaderná, cytoplazmatická, lysozomální atd.)

 strukturními charakteristikami a chemickým složením jsou proteiny rozděleny do dvou skupin: jednoduché a komplexní. Jednoduché proteiny jsou reprezentovány pouze polypeptidovým řetězcem sestávajícím z aminokyselin. Komplexní proteiny mají proteinovou část a proteinovou složku (protetickou skupinu). Tato klasifikace však není ideální, protože v její čisté formě se v těle jen zřídka nacházejí jednoduché proteiny.

Charakteristika jednoduchých proteinů.

Mezi jednoduché proteiny patří histony, protaminy, albumin a globuliny, prolaminy a gluteliny a proteinoidy.

Histony - tkáňové proteiny mnoha organismů, které jsou spojeny s chromatinovou DNA. Jedná se o proteiny s nízkou molekulovou hmotností (11–24 tis. Da). Podle jejich elektrochemických vlastností patří k proteinům s výraznými základními vlastnostmi (polykationické proteiny), IET v histonech se pohybuje v rozmezí od 9 do 12. Histony mají pouze terciární strukturu, koncentrovanou hlavně v jádrech buněk. Histony jsou spojeny s DNA ve složení deoxyribonukleoproteinů. Vazba histon-DNA je elektrostatická, protože histony mají velký pozitivní náboj a řetězec DNA je negativní. Složení histonů dominují diaminomonokarboxylové aminokyseliny arginin, lysin.

Existuje 5 typů histonů. Rozdělení je založeno na řadě znaků, z nichž hlavní je poměr lysinu a argininu ve frakcích, čtyři histony H2A, H2B, H3 a H4 tvoří komplex oktamerového proteinu, který se nazývá „nukleosomové jádro“. Molekula DNA je „navinuta“ na povrchu histonového oktameru, což činí 1,75 otáček (asi 146 nukleotidů). Takový komplex histonových proteinů s DNA slouží jako hlavní strukturní jednotka chromatinu, nazývá se „nukleosom“.

Hlavní funkce histonů je strukturální a regulační. Strukturální funkcí je, že se histony podílejí na stabilizaci prostorové struktury DNA, a tedy chromatinu a chromozomů. Regulační funkcí je schopnost blokovat přenos genetické informace z DNA do RNA.

Protaminy jsou zvláštní biologické náhražky histonů, ale liší se od nich ve složení a struktuře. Jedná se o proteiny s nejnižší molekulovou hmotností (M - 4-12 tis. Da), které vykazují výrazné základní vlastnosti díky vysokému obsahu argininu v nich (80%).

Jako histony, protaminy jsou polykationické proteiny. Navazují se na DNA v chromatinu spermií a nacházejí se v mléku.

Salmin - protamin z lososa.

Makrela - z makrely mléčné.

Protaminy činí kompaktní DNA spermií, tj. fungují jako strukturní funkce histonu, ale nevykonávají regulační funkci.

Albuminy a globuliny.

Albuminy (A) a globuliny (D).

A a G proteiny, které jsou ve všech tkáních. Krevní sérum je v těchto proteinech nejbohatší. Obsah albuminu je 40-45 g / l, globuliny 20-30 g / l, to znamená, že podíl albuminu představuje více než polovinu plazmatických proteinů.

Albuminové proteiny s relativně malou molekulovou hmotností (15-70 tis. Ano); mají negativní náboj a kyselé vlastnosti, IET - 4.7, obsahují mnoho aminokyselin glutaminu. Jedná se o vysoce hydratované proteiny, takže se ukládají pouze s vysokou koncentrací dehydratačních látek.

Vzhledem k vysoké hydrofilnosti, malé velikosti molekul hrají významnou roli při udržování osmotického tlaku krve významné koncentrace albuminu. Pokud je koncentrace albuminu nižší než 30 g / l, mění se osmotický tlak krve, což vede k otoku. Albumin tvoří asi 75-80% osmotického tlaku krve.

Charakteristickým rysem albuminu je vysoká adsorpční kapacita. Adsorbují polární a nepolární molekuly, které hrají transportní roli. Jedná se o nespecifické nosiče, které transportují hormony, cholesterol, bilirubin, léčivé látky, ionty vápníku. Vazba a přenos mastných kyselin s dlouhým řetězcem je hlavní fyziologickou funkcí sérového albuminu. Albuminy jsou syntetizovány hlavně v játrech a jsou rychle aktualizovány, jejich poločas je 7 dní.

Globuliny jsou proteiny s vyšší molekulovou hmotností než albumin. Globuliny mírně kyselé nebo neutrální proteiny (IEP = 6 - 7,3). Některé z globulinů mají schopnost specificky vázat látky (specifické nosiče).

Frakcionace sérových proteinů do albuminu a globulinů je možná vysolením za použití (Nh5) 2S04. V nasyceném roztoku se albumin vysráží jako lehčí frakce, v polovině nasycené, globuliny.

Na klinice se rozšířila metoda frakcionace sérového proteinu elektroforézou. Při elektroforetické separaci sérových proteinů lze rozlišit 5–7 frakcí: Povaha a rozsah změn sérových proteinových frakcí za různých patologických podmínek je pro diagnostické účely velmi zajímavý. Redukce albuminu je pozorována v důsledku porušení jejich syntézy, s nedostatkem plastového materiálu, porušením syntetické funkce jater a poškozením ledvin. Obsah globulinů se zvyšuje s chronickými infekčními procesy.

Elektroforéza sérových proteinů.

Prolaminy a gluteliny.

Jedná se o skupinu rostlinných proteinů, které jsou obsaženy výlučně v semenech lepku obilnin, kde působí jako zásobní proteiny. Charakteristickým rysem prolaminů je, že nejsou rozpustné ve vodě, solných roztocích, zásadách, ale rozpustných v 70% roztoku ethanolu, zatímco všechny ostatní proteiny se sráží. Nejvíce studovanými proteiny jsou gliadin (pšenice) a zein (kukuřice). Bylo zjištěno, že prolaminy obsahují 20 až 25% kyseliny glutamové a 10 až 15% prolinu. Tyto proteiny, například gliadin, se normálně štěpí u lidí, ale někdy při narození enzym, který tento protein štěpí, chybí. Pak je tento protein přeměněn na rozkladné produkty s toxickým účinkem. Celiakie se vyvíjí - nesnášenlivost vůči rostlinným proteinům.

Gluteliny jsou také rostlinné proteiny, nerozpustné ve vodě, v roztocích solí, ethanolu. Jsou rozpustné ve slabých zásadách.

Proteinové podpůrné tkáně (kosti, chrupavky, šlachy, vazy), keratiny - vlasové proteiny, rohy, kopyta, kolageny - proteiny pojivové tkáně, elastin - protein elastických vláken.

Všechny tyto proteiny jsou fibrilární, nehydrolyzované v gastrointestinálním traktu. Kolagen tvoří 25-33% celkového množství bílkovin v těle dospělého nebo 6% tělesné hmotnosti. Kolagenový peptidový řetězec obsahuje přibližně 1000 aminokyselinových zbytků, z nichž každá třetí aminokyselina je glycin, 20% je prolin a hydroxyprolin, 10% alanin. Při tvorbě sekundárních a terciárních struktur tento protein nemůže produkovat typické a-helixy, protože aminokyseliny prolinu a hydroxyprolinu mohou poskytnout pouze jednu vodíkovou vazbu. Polypeptidový řetězec v místě, kde se tyto aminokyseliny nacházejí, je proto snadno ohýbatelný, protože druhá vodíková vazba jako obvykle nedrží.

Elastin je hlavní strukturální složkou elastických vláken, která jsou obsažena v tkáních s významnou elasticitou (cévy, vazy, plíce). Vlastnosti pružnosti se projevují vysokou pevností v tahu těchto tkanin a rychlou obnovou původního tvaru a velikosti po odstranění nákladu. Složení elastinu obsahuje mnoho hydrofobních aminokyselin (glycin, valin, alanin, leucin, prolin).

Kromě polypeptidových řetězců obsahují komplexní proteiny ve svém složení nepproteinovou (protetickou) část reprezentovanou různými látkami. V závislosti na chemické povaze neproteinové části se rozlišují následující skupiny komplexních proteinů:

Biochemická analýza krve. Celkový protein, albumin, globuliny, bilirubin, glukóza, močovina, kyselina močová, kreatinin, lipoproteiny, cholesterol. Jak se připravit na analýzu, rychlost, důvody pro zvýšení nebo snížení výkonnosti.

Stránky poskytují základní informace. Pod dohledem svědomitého lékaře je možná adekvátní diagnostika a léčba onemocnění. Jakékoliv léky mají kontraindikace. Vyžaduje se konzultace

Celkové bílkoviny - normy, příčiny zvýšení a snížení, jak projít analýzou

V různých patologických stavech je pokles koncentrace proteinu (hypoproteinémie) častější než zvýšení (hyperproteinemie).

Nízké krevní bílkoviny
Hypoproteinémie je detekována v následujících obecných patologických procesech: parenchymální hepatitida, nedostatečný příjem bílkovin z potravy (úplné a neúplné hladovění), zánětlivé procesy, chronické krvácení, ztráta bílkovin v moči, zvýšený rozklad bílkovin, absorpce, intoxikace, horečka.
Snížení koncentrace proteinu pod 50 g / l vede k výskytu edému tkáně.

Možná vývoj fyziologické hypoproteinemie v posledních měsících těhotenství, během laktace, na pozadí dlouhodobé fyzické námahy, stejně jako u pacientů s lůžkem.

Jaké nemoci snižují množství bílkovin v krvi?
Hypoproteinemie je příznakem následujících onemocnění:

• onemocnění gastrointestinálního traktu (pankreatitida, enterokolitis)
• chirurgických zákroků
• nádory různé lokalizace
• onemocnění jater (cirhóza, hepatitida, jaterní tumory nebo jaterní metastázy)
• otrava
• akutní a chronické krvácení
• popáleniny
• glomerulonefritida
• zranění
• thyrotoxikóza
• použití infuzní terapie (příjem velkého množství tekutiny v těle)
• dědičná onemocnění (Wilson-Konovalovova choroba)
• horečka
• diabetes
• ascites
• pohrudnice

Zvýšený obsah bílkovin v krvi
Vývoj hyperproteinemie je vzácným jevem. Tento jev se vyvíjí v řadě patologických stavů, ve kterých dochází k tvorbě patologických proteinů. Tato laboratorní značka je detekována u infekčních onemocnění, Waldenstromovy makroglobulinémie, myelomu, systémového lupus erythematosus, revmatoidní artritidy, lymfomové granulomatózy, cirhózy, chronické hepatitidy. Možná vývoj relativní hyperproteinémie (fyziologické) s hojnými ztrátami vody: zvracení, průjem, obstrukce střev, popáleniny, také s diabetes insipidus a nefritidou.

Léky ovlivňující obsah proteinu
Koncentrace celkového proteinu v krvi je ovlivněna některými léky. Kortikosteroidy, bromsulfalein podporují rozvoj hyperproteinemie a estrogenové hormony vedou k hypoproteinémii. Zvýšení koncentrace celkového proteinu je také možné s prodlouženým sevřením žíly škrtidlem, stejně jako přechodem z „lhaní“ do „stálé“ polohy.

Jak předat analýzu proteinu?
Pro stanovení koncentrace celkového proteinu se odebírá krev ze žíly ráno, na prázdný žaludek. Interval mezi posledním jídlem by měl být nejméně 8 hodin. Sladké nápoje by také měly být omezené. Koncentrace proteinu je dnes určena biuretem nebo mikrobiuretem (pokud je koncentrace velmi nízká). Tato metoda je univerzální, snadno použitelná, poměrně levná a rychlá. Při použití této metody existuje jen málo chyb, proto je považováno za spolehlivé a informativní. K chybám dochází zejména při nesprávné reakci nebo při použití špinavých nádobí.

Albumin, druhy globulinů, normy, příčiny zvýšení nebo snížení ukazatelů

Porušení tohoto poměru proteinových frakcí se nazývá dysproteinemie, nejčastěji jsou různé typy dysproteinemie doprovázeny onemocněním jater a infekčními chorobami.

Albumin - norma, důvod pro zvýšení, snížení, jak projít analýzou
Uvažujte každou frakci proteinu zvlášť. Albuminy jsou velmi homogenní skupina, z nichž polovina je v krevním řečišti a polovina v mezibuněčné tekutině. Vzhledem k přítomnosti záporného náboje a velkého povrchu je albumin schopen nést různé látky - hormony, léky, mastné kyseliny, bilirubin, ionty kovů atd. Hlavní fyziologickou funkcí albuminu je udržení tlaku a rezerva aminokyselin. Albuminy se syntetizují v játrech a žijí 12-27 dní.

Zvýšené příčiny albuminu
Zvýšení koncentrace albuminu v krvi (hyperalbuminemie) může být spojeno s následujícími patologiemi:

• dehydratace nebo dehydratace (ztráta tělesných tekutin během zvracení, průjem, nadměrné pocení)
• rozsáhlé popáleniny

Příjem vitamínu A ve vysokých dávkách také přispívá k rozvoji hyperalbuminemie. Obecně, vysoká koncentrace albuminu nemá významnou diagnostickou hodnotu.

Redukovaný albumin - příčiny
Snížení koncentrace albuminu (hypoalbuminemie) může být až 30 g / l, což vede ke snížení onkotického tlaku a edému.

• různé nefritidy (glomerulonefritida)
• akutní jaterní atrofie, toxická hepatitida, cirhóza
• zvýšená propustnost kapilár
• amyloidóza
• popáleniny
• zranění
• krvácení
• městnavé srdeční selhání
• patologie gastrointestinálního traktu
• půst
• těhotenství a kojení
• nádorů
• s malabsorpčním syndromem
• sepse
• thyrotoxikóza
• užívání perorálních kontraceptiv a estrogenových hormonů

Jak analyzovat
Pro stanovení koncentrace albuminu se odebírá krev ze žíly, ráno, na prázdný žaludek. Při přípravě na analýzu je nutné vyloučit příjem potravy po dobu 8-12 hodin před darováním krve a vyhnout se silné fyzické námaze, včetně prodlouženého postavení. Výše uvedené faktory mohou obraz zkreslit a výsledek analýzy bude nesprávný. Stanovení koncentrace albuminu pomocí speciálního činidla - bromkrezolové zeleně. Stanovení koncentrace albuminu touto metodou je přesné, jednoduché a neodolné. Možné chyby nastanou při nesprávném zpracování krve pro analýzu, při použití špinavých nádob nebo při nesprávném zpracování reakce.

Globuliny - typy globulinů, normy, příčiny zvýšení, pokles

α1-globuliny - α1-antitrypsin, α1-kyselý glykoprotein, normy, příčiny zvýšení, snížení

a2-makroglobulin je syntetizován v játrech, monocytech a makrofágech. Normálně je jeho obsah v krvi dospělých 1,5-4,2 g / l au dětí 2,5krát vyšší. Tento protein patří do imunitního systému a je cytostatický (zastaví dělení rakovinných buněk).
Snížení koncentrace α2-makroglobulinu je pozorováno u akutního zánětu, revmatismu, polyartritidy a onkologických onemocnění.
Zvýšení koncentrace α2-makroglobulinu je detekováno v jaterní cirhóze, onemocnění ledvin, myxedému a diabetes mellitus.

Haptoglobin se skládá ze dvou podjednotek a cirkuluje v lidské krvi ve třech molekulárních formách. Je to protein akutní fáze. Normální hladina zdravého člověka v krvi je nižší než 2,7 g / l. Hlavní funkcí haptoglobin je přenos hemoglobinu do buněk retikuloendoteliálního systému, kde je hemoglobin zničen a z něho je vytvořen bilirubin. Ke zvýšení koncentrace dochází při akutním zánětu a poklesu hemolytické anémie. S transfuzí může zcela zmizet nekompatibilní krev.

Ceruloplasmin je protein s vlastnostmi enzymu, který oxiduje Fe2 + na Fe3 +. Ceruloplasmin je depot a nosič mědi. V krvi zdravého člověka obvykle obsahuje 0,15 - 0,60 g / l. Obsah tohoto proteinu se zvyšuje s akutním zánětem a těhotenstvím. Neschopnost těla syntetizovat tento protein se nachází u vrozené nemoci - Wilson-Konovalovova choroba, stejně jako u zdravých příbuzných těchto pacientů.

Jak projít analýzou?
Pro stanovení koncentrace α2-makroglobulinů se používá krev ze žíly, která se užívá striktně v ranních hodinách nalačno. Způsoby stanovení těchto proteinů jsou pracné a časově náročné a vyžadují vysokou kvalifikaci.

β-globuliny - transferin, hemopexin, rychlost, příčiny zvýšení, pokles

Transferrin (siderofilin) ​​je načervenalý protein, který přenáší železo do orgánů depotu (játra, slezina) a odtud do buněk, které syntetizují hemoglobin. Zvýšení množství tohoto proteinu je vzácné, zejména v procesech souvisejících s destrukcí červených krvinek (hemolytická anémie, malárie atd.). Místo stanovení koncentrace transferinu se použije stanovení stupně jeho nasycení železem. Normálně je nasycen pouze železem 1/3. Snížení této hodnoty indikuje nedostatek železa a riziko vzniku anémie z nedostatku železa a zvýšení naznačuje intenzivní rozpad hemoglobinu (například při hemolytické anémii).

Hemopexin je také protein, který váže hemoglobin. Obvykle je obsažen v krvi - 0,5-1,2 g / l. Obsah hemopexinu klesá s hemolýzou, onemocněním jater a ledvin a zvyšuje se zánětem.

Jak projít analýzou?
Stanovení koncentrace β-globulinu za použití krve ze žíly, která se odebírá ráno, na prázdný žaludek. Krev by měla být čerstvá, bez známek hemolýzy. Provedení tohoto vzorku je high-tech analýza, vyžaduje vysoce kvalifikovanou laboratoř. Analýza je časově náročná a časově náročná.

γ-globuliny (imunoglobuliny) - norma, důvody pro zvýšení a snížení

V krvi představují γ-globuliny 15–25% (8–16 g / l) celkového krevního proteinu.

Imunoglobuliny patří do frakce y-globulinu.

Imunoglobuliny jsou protilátky, které jsou produkovány buňkami imunitního systému k ničení patogenních bakterií.Zvýšení počtu imunoglobulinů je pozorováno, když je aktivována imunita, tj. Během virových a bakteriálních infekcí, stejně jako během zánětu a destrukce tkání. Snížení počtu imunoglobulinů může být fyziologické (u dětí ve věku 3-6 let), vrozené (dědičné nemoci imunodeficience) a sekundární (s alergiemi, chronickým zánětem, maligními tumory, dlouhodobou léčbou kortikosteroidy).

Jak projít analýzou?
Stanovení koncentrace γ-globulinu se provádí v krvi ze žíly odebrané ráno (před 10. hodinou dopoledne) nalačno. Při předávání analýzy pro stanovení γ-globulinu je nutné se vyhnout fyzické námaze a silnému emocionálnímu zmatku. Stanovení koncentrace γ-globulinu pomocí různých technik - imunologických, biochemických. Imunologické metody jsou přesnější. V časově náročných a biochemických a imunologických metodách jsou ekvivalentní. Nicméně imunologické by měly být preferovány s ohledem na jejich vyšší přesnost, citlivost a specificitu.

Glukóza - norma, důvody pro zvýšení a snížení, jak se připravit na darování krve pro analýzu?

Norma krevní glukózy a fyziologická hyperglykémie
Glukóza je bezbarvá krystalická látka se sladkou chutí a tvoří se v lidském těle během rozkladu polysacharidů (škrob, glykogen). Glukóza je hlavním a univerzálním zdrojem energie pro buňky celého organismu. Také glukóza je anti-toxické činidlo, v důsledku čehož se používá v různých otravách, a to podáváním ústy nebo intravenózně.

Bilirubin - typy, normy, příčiny poklesu a zvýšení, jak projít analýzou?

Přímý a nepřímý bilirubin - kde je tvořen a jak je odvozen?

Bilirubin je žluto-červený pigment, který vzniká, když se hemoglobin rozpadá ve slezině, játrech a kostní dřeni. Při zhroucení 1 g hemoglobinu vzniká 34 mg bilirubinu. Když je hemoglobin zničen, jedna jeho část - globin se rozpadne na aminokyseliny, druhá část - heme - se rozpadne a tvoří pigmenty železa a žluči. Opět se použije železo a z těla se odstraní žlučové pigmenty (produkty konverze bilirubinu). Bilirubin, který vzniká v důsledku rozpadu hemoglobinu (nepřímého), se uvolňuje do krevního oběhu, kde se váže na albumin a je přenesen do jater. V jaterních buňkách se bilirubin váže na kyselinu glukuronovou. Tento bilirubin spojený s kyselinou glukuronovou se nazývá přímý.

Nepřímý bilirubin je velmi toxický, protože se může hromadit v buňkách, především v mozku, což zhoršuje jejich funkci. Přímý bilirubin je netoxický. V krvi je poměr přímého a nepřímého bilirubinu 1 až 3. Dále ve střevě přímý bilirubin, působením bakterií, štěpí kyselinu glukuronovou, zatímco se sám oxiduje za vzniku urobilinogenu a stercobilinogenu. 95% těchto látek se vylučuje stolicí, zbývajících 5% se absorbuje zpět do krevního oběhu, vstupuje do žluče a částečně se vylučuje ledvinami. Dospělý podává denně 200-300 mg žlučových pigmentů s výkalem a 1-2 mg v moči. Žlučové pigmenty jsou vždy obsaženy v žlučových kamenech.

U novorozenců může být hladina přímého bilirubinu významně vyšší - 17,1-205,2 μmol / l. Zvýšení koncentrace bilirubinu v krvi se nazývá bilirubinemie.

Vysoká bilirubin - příčiny, typy žloutenky
Bilirubinemie je doprovázena výskytem žluté barvy kůže, skléry očí a sliznic. Proto se onemocnění spojená s bilirubinemií nazývají žloutenka. Bilirubinémie může být jaterního původu (při onemocněních jater a žlučových cest) a non-jaterních (při hemolytické anémii). Samostatně stojí za žloutenku novorozenců. Zvýšení koncentrace celkového bilirubinu v rozmezí 23-27 µmol / l ukazuje na přítomnost latentní žloutenky u lidí, a když je koncentrace celkového bilirubinu vyšší než 27 µmol / l, objeví se charakteristické žluté zbarvení. U novorozenců se žloutenka vyvíjí, když je koncentrace celkového bilirubinu v krvi vyšší než 51-60 μmol / l. Jaterní žloutenka je dvou typů - parenchymální a obstrukční. K parenchymální žloutence patří:

• hepatitida (virová, toxická)
• cirhóza
• toxické poškození jater (otrava alkoholem, jedy, soli těžkých kovů)
• jaterních nádorů nebo metastáz

Když obstrukční žloutenka narušuje vylučování žluči syntetizované v játrech. Obstrukční žloutenka nastává, když:

• těhotenství (ne vždy)
• nádor pankreatu
• cholestáza (zablokování průchodu žlučem kameny)

Nehepatická žloutenka zahrnuje žloutenku vyvíjející se na pozadí různých hemolytických anémií.

Diagnóza různých typů žloutenky
Pro rozlišení žloutenky se používá poměr různých frakcí bilirubinu. Tyto údaje jsou uvedeny v tabulce.

Stanovení bilirubinu - žloutenka diagnostického testu. Kromě žloutenek je pozorováno zvýšení koncentrace bilirubinu při silné bolesti. U pacientů užívajících antibiotika, indometacin, diazepam a perorální antikoncepci se také může rozvinout bilirubinémie.

Nízké hladiny bilirubinu v krvi - hypobirubinémie - se mohou objevit v přítomnosti vitaminu C, fenobarbitalu, teofylinu.

Příčiny novorozené žloutenky

Novorozená žloutenka je způsobena jinými příčinami. Zvažte příčiny vzniku žloutenky u novorozenců:

• u plodu a novorozence je hmotnost červených krvinek a následně koncentrace hemoglobinu na hmotnosti plodu větší než u dospělých. Během několika týdnů po porodu dochází k intenzivnímu rozpadu „extra“ červených krvinek, což se projevuje žloutenkou.
• schopnost jater novorozence odstranit bilirubin z krve, vytvořená v důsledku rozpadu „extra“ červených krvinek, je nízká
• dědičné onemocnění - Gilbertova choroba
• protože střeva novorozence jsou sterilní, a proto je rychlost tvorby sterkobilinogenu a urobilinogenu snížena
• předčasně narozené děti

U novorozenců je bilirubin toxický. To se váže k lipids mozku, který vede k poškození centrální nervové soustavy a vytvoření bilirubin encefalopatie. V normální žloutence novorozenců zmizí ve 2-3 týdnech života.

Jak projít analýzou?
K určení koncentrace bilirubinu se odebírá krev ze žíly, ráno, na prázdný žaludek. Před zákrokem by neměly jíst a pít nejméně 4-5 hodin. Definice je jednotná metoda Endrashika. Tato metoda je snadno použitelná, trvá málo času a je přesná.

Urea - norma, důvody pro zvýšení, snížení, jak projít analýzou

Snížení koncentrace močoviny pod 2 mmol / l naznačuje, že osoba má dietu s nízkým obsahem bílkovin. Zvýšený obsah močoviny v krvi nad 8,3 mmol / l se nazývá urémie. Uremie může být způsobena určitými fyziologickými podmínkami. V tomto případě nemluvíme o žádné závažné nemoci.

Fyziologická urémie se tedy vyvíjí, když:

• nevyvážená strava (s vysokým obsahem bílkovin nebo s nízkým obsahem chloridů)
• ztráta tělesných tekutin - zvracení, průjem, nadměrné pocení atd.

V jiných případech se urémie nazývá patologická, to znamená, že je způsobena jakoukoliv chorobou. Patologická urémie se vyskytuje se zvýšeným rozpadem proteinů, onemocněním ledvin a patologií, které nesouvisejí s ledvinami. Odděleně je třeba poznamenat, že řada léčiv (např. Sulfonamidy, furosemid, dopegit, lazex, tetracyklin, levomycetin atd.) Také vede k urémii.

Důvody zvýšení močoviny
Proto se urémie vyvíjí na pozadí následujících onemocnění:

• chronické a akutní selhání ledvin
• glomerulonefritida
• pyelonefritida
• anurie (nedostatek moči, osoba není močí)
• kameny, nádory v uretrech, uretry
• diabetes
• peritonitida
• popáleniny
• šok
• gastrointestinální krvácení
• střevní obstrukce
• otrava chloroformem, solemi rtuti, fenolem
• srdečního selhání
• infarktu myokardu
• úplavice
• parenchymální žloutenka (hepatitida, cirhóza)

Nejvyšší koncentrace močoviny v krvi je pozorována u pacientů s různými patologiemi ledvin. Stanovení koncentrace močoviny se proto používá hlavně jako diagnostický test pro renální patologii. U pacientů s renální insuficiencí je závažnost procesu a prognóza stanovena koncentrací močoviny v krvi. Koncentrace močoviny do 16 mmol / l odpovídá mírnému selhání ledvin, 16-34 mmol / l - těžké renální dysfunkci a nad 34 mmol / l - velmi těžké ledvinové patologii s nepříznivou prognózou.

Redukce močoviny - příčiny
Snížení koncentrace močoviny v krvi je vzácným jevem. To je pozorováno zejména při zvýšeném rozkladu bílkovin (intenzivní fyzikální práce), s vysokými požadavky na bílkoviny (těhotenství, kojení) a nedostatečný příjem bílkovin z potravy. Možná relativní snížení koncentrace močoviny v krvi - se zvýšením množství tekutiny v těle (infuze). Tyto jevy jsou považovány za fyziologické, patologický pokles koncentrace močoviny v krvi je detekován u některých dědičných onemocnění (například celiakie), stejně jako při těžkém poškození jater (nekróza, pozdní stadium cirhózy, otrava solí těžkých kovů, fosfor, arzen).

Jak projít analýzou
Stanovení koncentrace močoviny se provádí v krvi odebrané ze žíly ráno, na prázdný žaludek. Před provedením analýzy je třeba se vyvarovat konzumace 6-8 hodin, aby nedošlo k silné fyzické námaze.V současné době je močovina určena enzymatickou metodou, která je specifická, přesná, dostatečně jednoduchá a nevyžaduje dlouhé časově náročné náklady. Také v některých laboratořích používajících ureasovou metodu. Výhodná je však enzymatická metoda.